Anthony Watts (Univ. of Oxford), Fluorescence matters

G protein-coupled receptors (GPCRs) are the largest class of eukaryotic cell-surface receptors and, over the last decade, it has become clear that they are capable of dimerisation [1.2]. Whilst many biochemical and biophysical approaches have been used to study dimerisation, fluorescence techniques, including Förster resonance energy transfer and single molecule fluorescence, have been key players. Here, the ways in which we have used fluorescence, in combination with ESR DEER, cryo-EM, solid state NMR and functional assays, to reveal the novel suggestion of “rolling interfaces” as a phenomenon for GPCRs [3], and perhaps other proteins.

[1]. Goddard, A and Watts, A. (2012) "Contributions of fluorescence techniques to understanding G protein-coupled receptor dimerisation”
BIOPHYS. REVIEWS, 4:291-298
[2] Dijkman, P.M., Castell, O.K., Goddard, A.G., Munoz-Garcia, J. C., De Graaf, C., Wallace, M. I., Watts A., (2018) Dynamic tuneable G protein-coupled receptor monomer-dimer populations, NATURE COMMS 9, 1710- 1714
[3]. Harding PJ, Attrill H, Boehringer J, Ross S, Wadhams GH, Smith E, Armitage JP, Watts A (2009) Constitutive dimerization of the G-protein coupled receptor, neurotensin receptor 1, reconstituted into phospholipid bilayers. BIOPHYS J 96:964–97